解放军文职招聘考试生物大分子的结构与功能

  生物化学
考试范围
一、生物大分子的结构与功能
1.蛋白质
2.核酸
3.酶

二、物质代谢
4.糖代谢
5.脂类代谢
6.氨基酸代谢
7.核苷酸代谢　　
近三年考试生物化学试题分布情况
内容 题量 比例
蛋白质结构和功能 9 15.8
核酸的结构和功能 4 7
酶 10 17.5
糖代谢 10 17.5
脂类代谢 3 5
氨基酸代谢 10 5
核苷酸代谢 3 5

第一节　蛋白质的结构与功能

　　大纲解读：
1.蛋白质的分子组成
（1）蛋白质的平均含氮量
（2）L-α-氨基酸的结构通式
（3）20种L-α-氨基酸的分类
2.氨基酸的性质
3.蛋白质的分子结构
4.蛋白质结构与功能的关系
（1）血红蛋白的分子结构
（2）血红蛋白空间结构与运氧功能关系
（3）协同效应、别构效应的概念
5.蛋白质的性质

一、蛋白质的分子组成
1.蛋白样品的平均含氮量
2.L-α-氨基酸的结构通式
3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称
（一）蛋白样品的平均含氮量
1.组成蛋白质的元素及含量
（1）主要元素：碳（50～55%）、氢（6～8%）、氧（19～24%）、氮（16%）、硫（0～4%）
（2）其他：磷、铁、锰、锌、碘等（元素组成）
2.蛋白质含量测定（测氮法）
（1）蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25克蛋白质。
（2）每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量×6.25
A型题：
测得某一蛋白质样品（奶粉）含氮量为0.40克，此样品约含蛋白质（　）克。
A.2.0
B.2.5
C.3.0
D.3.5
E.4.0
[答疑编号111020801：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B
『答案解析』每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量×6.25＝0.40×6.25＝2.5克。

 
（二）蛋白质的基本组成单位
1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2.氨基酸通式：

3.存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。甘氨酸的结构式：

4.特殊氨基酸：
脯氨酸（亚氨基酸）结构式：

5.氨基酸分类:
（1）非极性疏水性氨基酸：甘、丙、缬、亮、异亮氨基酸、苯丙、脯氨酸（亚氨基酸）（7种）。
（2）极性中性氨基酸：色氨酸、酪、丝、苏、半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）、谷氨酰胺、天冬酰胺（8种）。
（3）酸性氨基酸：谷、天冬氨酸（2种）。
（4）碱性氨基酸：赖、精、组氨酸（3种）。
6.几种特别需要记忆的氨基酸：
（1）含硫氨基酸：半胱氨酸、蛋氨酸（甲硫氨基酸）
（2）含芳香环（大Л键/共扼双键）的氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸
（3）含羟基的氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸。
半胱氨酸结构式：

B型题　
A.半胱氨酸
B.丝氨酸
C.蛋氨酸
D.脯氨酸
E.鸟氨酸
1.含巯基的氨基酸是（　）
[答疑编号111020802：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』A

 
2.天然蛋白质中不含有的氨基酸（　）
[答疑编号111020803：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 
（三）氨基酸的理化性质
1.两性解离及等电点
（1）氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
（2）等电点（pI）
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

问题：
某氨基酸的等电点是5.1，它在PH=8.0的溶液中带何种电荷？在PH=2.0的溶液中带何种电荷？
【答案】在PH=8.0的溶液中带负电；（pH>pI）在PH=2.0的溶液中带正电。（pH<pI）
2.紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近。

大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
（四）肽与肽键
1.肽键：是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键，有一定程度的双键性质，不能自由旋转。

A型题：
下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是（　）
A.由Ca1和COOH组成
B.由Ca1和Ca2组成
C.由Ca和N组成
D.肽键有一定程度的双键性质
E.肽键可以自由旋转
[答疑编号111020804：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 
2.肽：氨基酸通过肽键相连而成肽链，少于10个氨基酸的肽链称为寡肽，大于10个氨基酸的肽链称为多肽。

二、蛋白质的分子结构
（一）蛋白质的基本结构——蛋白质的一级结构
1.概念：是指氨基酸在蛋白质多肽链中的排列顺序，以及他们之间的连接方式。
2.一级结构是蛋白质空间结构的基础，对生物功能起决定作用。肽键是蛋白质一级结构的基本结构键。有些含有二硫键。


3.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
A型题：
维系蛋白质分子一级结构的化学键是（　）
A.离子键
B.肽键
C.二硫键
D.氢键
E.疏水键
[答疑编号111020805：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 
（二）蛋白质分子的空间结构
1.蛋白质的二级结构
指多肽链中主链原子在局部空间的排列，不包括氨基酸残基侧链的构象。主要化学力是链内形成的氢键。主要有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
A型题：
关于蛋白质二级结构的叙述正确的是（　）
A.氨基酸的排列顺序
B.每一氨基酸侧链的空间构象
C.局部主链的空间构象
D.亚基间相对的空间位置
E.每一原子的相对空间位置
[答疑编号111020806：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
（1）α-螺旋
①多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成右手-螺旋，肽链内形成氢键。
②氨基酸侧链伸向螺旋外侧；
③每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，依此类推，肽链中的全部肽键都形成氢键，以稳固α-螺旋结构；
④每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈。螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。
注意：有些侧链R基团不利于α-螺旋形成。

A型题：
1.维系蛋白质分子中螺旋的化学键是（　）
A.盐键
B.疏水键
C.氢键
D.肽键
E.二硫键
[答疑编号111020807：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
2.关于蛋白质α-螺旋的叙述，错误的是（　）
A.链内氢键稳定其结构
B.有些侧链R基团不利于α-螺旋形成
C.是二级结构的形式之一
D.一般蛋白质分子结构中都含有α-螺旋
E.链内疏水作用稳定其结构
[答疑编号111020808：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E
『答案解析』α-螺旋是蛋白质二级结构中的一种，主要指主链骨架原子的相对空间位置，肽链的全部肽键都形成氢键，链内氢键稳定其结构，而不是疏水作用。

 

　　（2）β-折叠
β-折叠是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列，通过链间的氢键交联而成。肽链的主链呈锯齿状折叠构象。

①多肽链充分伸展，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿结构；
②氨基酸侧链交替地位于锯齿状结构的上、下方；
③两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，从而稳固β-折叠结构；
④肽链有顺式平行和反式平行两种。
（3）β-转角
①常发生于肽链180°回折时的转角上；
②通常有4个氨基酸残基组成，其第一个残基的羰基氧与第四个残基的亚氨基氢可形成氢键。
（4）无规卷曲：没有确定规律性的那部分肽链结构。
2.蛋白质的三级结构
（1）蛋白质的三级结构是指在二级结构基础上，整条肽链中全部氨基酸的相对空间位置。包含了一条多肽链的主链构象和侧链构象（整体构象）。
（2）维系这种特定结构的力主要有氢键、疏水键、离子键和范德华力等。尤其是疏水键，在蛋白质三级结构中起着重要作用。

3.蛋白质的四级结构
（1）概念：是指由多条各自具有三级结构的肽链通过非共价键连接起来的空间排列方式及亚基之间的相互作用关系。
（2）每一条多肽链叫做一个亚基或亚单位。单独亚基无生物活性；完整四级结构的蛋白质才具有生物活性。
（3）维持亚基之间的化学键主要是疏水键。
（4）并非所有蛋白质都有四级结构，有的只有三级结构。



（三）分子伴侣
1.概念：蛋白质空间构象的正确形成，除一级结构为决定因素外，还需分子伴侣的参与。分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质，
2.作用
①蛋白质在合成时，分子伴侣可逆地与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
②分子伴侣也可与错误聚集的肽段结合，使之解聚后，再诱导其正确折叠。
③分子伴侣对蛋白质分子中二硫键的正确形成，起到重要作用。
（四）基本概念
1.肽单元（peptideunit）　
2.模序（motif）　
3.结构域（domain）　

三、蛋白质分子结构和功能的关系
（一）蛋白质一级结构与功能的关系
1.一级结构是空间结构的基础
以核糖核酸酶为例，核糖核酸酶是由124个氨基酸残基组成的一条多肽链，有4对二硫键。加入尿素（或盐酸胍，作用是破坏氢键）和β-巯基乙醇（可将二硫键还原成巯基，破坏二硫键），导致此酶的二、三级结构遭到破坏，酶活性丧失，但肽键不受影响，所以一级结构不变，去除尿素和β-巯基乙醇后，理论上二硫键的形成有105种方式，即正确配对率低于1%，而实验结果发现正确配对率为95%～100%。证明空间构象遭到破坏的核糖核酸酶，只要其一级结构未被破坏，松散的多肽链可循其特定的氨基酸顺序，卷曲折叠成天然的空间构象，酶活性又逐渐恢复至原来水平。


A型题：
蛋白质的空间构象主要取决于（　）
A.α-螺旋和β-折叠
B.肽链中肽键的构象
C.肽链氨基酸的排列顺序
D.肽链中的二硫键
E.肽链中的氢键
[答疑编号111020809：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C
『答案解析』蛋白质的空间构象是由一级结构决定的。

 
2.镰刀型红细胞贫血
（1）发生的根本原因：是血红蛋白的一级结构发生了差错。人血红蛋白β亚基的第6位氨基酸应该是谷氨酸，而在镰刀型贫血的血红蛋白中却是缬氨酸，本是水溶性的血红蛋白，就会聚集成丝，相互粘着，导致红细胞变形成镰刀状而极易破裂，产生贫血。

（2）临床症状：骨严重受损；内脏器官损伤：心脏、肺脏、肾脏损伤；脑血管意外；
严重的慢性溶血性贫血等，患者多在成年期死亡。

（二）蛋白质的空间结构与功能的关系
1.一级结构是蛋白质生物学功能的基础，空间结构与蛋白质功能的表现有关。
2.蛋白质构象是其生物活性的基础，构象改变，其功能活性也随之改变。
3.构象破坏功能丧失。恢复自然构象，功能恢复。
（三）肌红蛋白与血红蛋白的结构


（四）协同效应与变构效应
1.变构效应：一个蛋白质与它的配体结合后，蛋白质的构象发生改变，使它更适于功能需要，这一类变化称为变构效应。
2.协同效应：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能，如果是促进作用，则称为正协同效应，反之则为负协同效应。

肌红蛋白（Mb）和血红蛋白（Hb）的氧解离曲线

　　四、蛋白质的理化性质
（一）蛋白质的变性作用
1.概念：在某些理化因素作用下，蛋白质严密的空间构象（次级键特别是氢键）破坏，导致若干理化性质和生物学性质的改变称为变性。
2.变性的本质：破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
3.蛋白质变性后的表现：①生物活性丧失；②理化性质改变（溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、易被蛋白酶水解）；
③变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性。
4.复性：变性的蛋白质，只要其一级结构仍完好，可在一定条件下恢复其空间结构，随之理化性质和生物学性质也重现，这称为复性。
A型题：
1.下列对蛋白质变性的描述中正确的是（　）
A.变性蛋白质的溶液粘度下降
B.变性的蛋白质不易被消化
C.蛋白质沉淀不一定就是变性
D.蛋白质变性后容易形成结晶
E.蛋白质变性不涉及二硫键破坏
[答疑编号111020810：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
2.变性蛋白质的主要特点是（　）
A.不易被蛋白酶水解
B.分子量降低
C.溶解性增加
D.生物学活性丧失
E.共价键被破坏
[答疑编号111020811：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 
（二）蛋白质的吸收光谱
1.色氨酸、酪氨酸→280nm最大吸收峰。
2.应用：可用于蛋白质的含量测定。
（三）蛋白质的沉淀
1.蛋白质的胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1～100nm胶体范围之内。维持蛋白质溶液稳定的因素有两个：
（1）水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。
（2）同种电荷：在pH≠pI的溶液中，蛋白质带有同种电荷。pH＞pI，蛋白质带负电荷；pH＜pI，蛋白质带正电荷。同种电荷相互排斥，阻止蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。
2.沉淀蛋白质的方法：
①盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等中性盐，破坏蛋白质的水化膜和中和电荷，使蛋白质颗粒相互聚集，发生沉淀。
②丙酮沉淀法：使用丙酮沉淀时，必须在0～4℃低温下进行，丙酮用量一般10倍于蛋白质溶液体积，蛋白质被丙酮沉淀时，应立即分离，否则蛋白质会变性，除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。
（四）蛋白质的两性解离及等电点
1.蛋白质是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
2.等电点（pI）
在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
A型题：
蛋白质在等电点时的特征是（　）
A.分子静电荷是零
B.分子带的电荷较多
C.溶解度升高
D.不易沉淀
E.在电场作用下定向移动
[答疑编号111020812：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』A
『答案解析』蛋白质的等电点是指在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，所带正、负电荷相等，静电荷为零。

 
（五）蛋白质的呈色反应
有茚三酮反应、双缩脲反应等。

五、蛋白质的分离纯化
蛋白质分离纯化的方法主要有：盐析、透析、超离心、电泳、离子交换层析、分子筛层析等方法。

本章重点总结
1.蛋白样品的平均含氮量：16%；
2.蛋白质的分子组成：氨基酸；
3.氨基酸的性质：两性电离与紫外吸收；
4.蛋白质的分子结构：肽键；一级结构；二级结构；
5.血红蛋白的分子结构；
6.蛋白质的等电点、沉淀、变性、紫外吸收。
A型题：
1.下列氨基酸中属于酸性氨基酸的是（　）
A.天冬酰胺
B.谷氨酸
C.赖氨酸
D.谷氨酰胺
E.组氨酸
[答疑编号111020813：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 
2.蛋白质分子中的α螺旋和β折叠都属于（　）
A.一级结构
B.二级结构
C.三级结构
D.域结构
E.四级结构
[答疑编号111020814：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 
3.蛋白质分子中含量相对恒定的元素是（　）
A.C
B.O
C.N
D.S
E.P
[答疑编号111020815：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 

第二节　核酸的结构和功能

　　大纲解读：
1.核酸的化学组成及一级结构
（1）核苷酸的结构
（2）DNA、RNA组成的异同
2.DNA的空间结构与功能
（1）DNA双螺旋结构模式的要点
（2）DNA的超螺旋结构
（3）DNA的功能
3.RNA的结构与功能
tRNA、mRNA、rRNA
（1）组成
（2）结构特点
（3）功能
4.核酸的理化性质

重点内容及考试要点
1.核酸的化学组成及一级结构：核苷酸结构；
2.DNA的空间结构与功能：DNA双螺旋结构模式的要点；
3.RNA的结构与功能：tRNA、mRNA、rRNA的组成、结构特点及功能；
4.核酸的理化性质：融解温度、增色效应、DNA变性、复性的概念。

一、核酸的化学组成及一级结构
（一）核酸的定义和分类
1.定义：是以核苷酸为基本组成单位的生物大分子，携带和传递遗传信息。
2.分类
（1）DNA（脱氧核糖核酸）：生命遗传信息的携带者。
（2）RNA（核糖核酸）：生命遗传信息的传递者。
（3）RNA可分为三种：tRNA、mRNA、rRNA。
（二）核酸的化学组成
1.核酸水解：

2.核酸的基本结构单元:是核苷酸。核苷酸本身由核苷和磷酸组成,而核苷则由戊糖和碱基形成。
（1）碱基包括：嘌呤（A，G）、嘧啶（T，C，U）；
（2）戊糖：β-D-核糖，β-D-2-核糖。
（三）核苷及核苷酸
1.核苷一磷酸（NMP）
2.核苷二磷酸（NDP）
3.核苷三磷酸（NTP）
4.环腺苷酸（cAMP）
5.环鸟苷酸（cGMP）
（四）核苷酸的连接方式及一级结构
1.核苷酸之间以 磷酸二酯键连接形成多核苷酸链。
2.一级结构：在多核苷酸链中，核苷酸的排列顺序，称为核酸的一级结构。由于核苷酸的差异主要是碱基不同，因此也称为碱基序列。脱氧核苷酸或核苷酸的连接具是前一核苷酸的3’-OH与下一位核苷酸的5’-磷酸间形成3’，5’磷酸二酯键，构成一个没有分支的线性大分子。DNA的书写应从5’到3’。

方向性：5’～3’
（五）DNA与RNA结构相似，但在组成成份上略有不同：

 DNA RNA
磷酸 磷酸 磷酸
碱基 腺嘌呤（A） 腺嘌呤（A）
 鸟嘌呤（G） 鸟嘌呤（G）
 胞嘧啶（C） 胞嘧啶（C）
 胸腺嘧啶（T） 尿嘧啶（U）
戊糖 D-2脱氧核糖（dR） D-核糖
A型题：
组成核酸分子的碱基主要有（　）
A.2种
B.3种
C.4种
D.5种
E.6种
[答疑编号111020201：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 

二、DNA的空间结构与功能
（一）DNA的二级结构——双螺旋结构

DNA双螺旋结构模型要点
（Watson,Crick,1953）

（1）DNA分子由 两条相互平行但走向相反的脱氧多核苷酸链组成，两链以-脱氧核糖-磷酸为骨架，以右手螺旋方式绕同一公共轴盘。螺旋直径为2nm，形成大沟（majorgroove）及小沟（minorgroove）相间。
（2）碱基垂直螺旋轴居双螺旋内側，与对侧碱基形成氢键配对（互补配对形式：A=T；G≡C）。
（3）相邻碱基平面距离0.34nm，螺旋一圈螺距3.4nm，一圈10对碱基。
（4） 氢键维持双链横向稳定性；碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
A型题：
1.DNA碱基组成的规律是（　）
A.[A]=[C]；[T]=[G]
D.[A]+[T]=[C]+[G]
C.[A]=[T]；[C]=[G]
D.（[A]+[T]）/（[C]+[G]）=1
E.[A]=[G]；[T]=[C]
[答疑编号111020202：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
2.DNA双螺旋结构模型的描述，不正确的是（　）
A.腺嘌呤的摩尔数等于胸腺嘧啶的摩尔数
B.同种生物体不同组织中的DNA碱基组成极为相似
C.DNA双螺旋中碱基对位于外侧
D.两股多核苷酸链通过A与T或C与G之间的氢键连接
E.维持双螺旋稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力
[答疑编号111020203：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C
『答案解析』DNA双螺旋是一反向平行的双链结构，脱氧核糖和磷酸骨架位于双链的外侧，碱基位于内侧。

 
3.下列关于DNA碱基组成叙述正确的是（　）
A.DNA分子中A与T的含量不同
B.同一个体成年期与少儿期碱基组成不同
C.同一个体在不同营养状态下碱基组成不同
D.同一个体不同组织碱基组成不同
E.不同生物来源的DNA碱基组成不同
[答疑编号111020204：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 
（二）DNA三级结构
1.三级结构：DNA在双螺旋二级结构基础上可盘曲成紧密的空间结构。DNA螺旋链再盘绕形成超螺旋结构，盘绕方向与DNA双螺旋方向一致为正超螺旋，与双螺旋方向相反为负超螺旋。
2.原核生物：负超螺旋结构；真核细胞：核小体结构。
3.染色体的基本单位是核小体。
（三）DNA的功能
1.可作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板；
2.是生命遗传繁殖的物质基础，也是个体生命活动的基础。

三、RNA的结构与功能
RNA和蛋白质共同参与基因的表达和表达过程的调控。主要介绍三种参与蛋白质合成的RNA：信使RNA（mRNA）、转运RNA（tRNA）、核糖体RNA（rRNA）的结构与功能。
（一）mRNA
mRNA的碱基顺序，直接为蛋白质的氨基酸编码，并决定蛋白质的氨基酸顺序。
1.功能：蛋白质合成的模板
2.mRNA的分子结构
（1）“帽”：5’-末端有一个7－甲基鸟嘌呤核苷酸，称为帽。加速蛋白质翻译的起始速度，增加mRNA稳定性。
（2）“尾”：真核细胞mRNA的3’-末端有一段长达200个核苷酸左右的多聚腺苷酸（polyA），称为尾。与mRNA从核向胞质转移有关。
（3）编码区：mRNA有编码区和非编码区，编码区是所有mRNA分子的主要结构部分，决定蛋白质分子的一级结构（三联体密码）。非编码区与蛋白质生物合成调控有关。
A型题：
下列有关mRNA的叙述，正确的是（　）
A.为线状单链结构，5′端有多聚腺苷酸帽子结构。
B.可作为蛋白质合成的模板
C.链的局部不可形成双链结构
D.3′末端特殊结构与mRNA的稳定无关
E.5’-末端有一个7－甲基鸟嘌呤核苷酸，称为“尾”
[答疑编号111020205：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 
（二）tRNA
1.功能：作为各种氨基酸的转运载体，在蛋白质合成中转运氨基酸原料。
2.tRNA的一级结构
tRNA的一级结构都具有下述共同点：分子中 富含稀有碱基，包括双氢尿嘧啶（DHU）、假尿嘧啶（ψ，pseudouridine）和甲基化的嘌呤（mG，mA）等。tRNA的5’末端大多数为pG，而tRNA的3’-末端都是CCA。
3.tRNA的二级结构
“三叶草”形状，一般可将其分为：

（1）氨基酸臂：富G，包含tRNA的3’和5’-末端，3’-CCA-OH。直接与活化的氨基酸结合，携带氨基酸。
（2）反密码环：7个核苷酸，正中的3个核苷酸残基称为反密码子。辨认mRNA上的密码子，使所携带的氨基酸正确进入多肽链的合成位点。
（3）二氢尿嘧啶环（DHU环）：8～11,含有DHU。
（4）TψC环：7个核苷酸，有胸苷T、假尿苷ψ和胞苷C得名。
（5）可变环：反密码区与TψC区之间，不同的tRNA该区变化较大。
4.tRNA的三级结构
在三叶草型二级结构的基础上，突环上未配对的碱基由于整个分子的扭曲而配成对，目前已知的tRNA的三级结构均为 倒L型。

（三）rRNA
1.含量：在细胞内含量最多，约占RNA总量的80%以上。
2.功能：作为蛋白质合成的场所。
A型题：
下列有关RNA的叙述错误的是（　）
A.主要有mRNA，tRNA和rRNA三类
B.胞质中只有mRNA和tRNA
C.tRNA是细胞内分子量最小的一种RNA
D.rRNA可与蛋白质结合
E.RNA并不全是单链结构
[答疑编号111020206：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 

四、核酸的理化性质
（一）核酸的紫外吸收
在核酸分子中，由于嘌呤碱和嘧啶碱具有共轭双键体系，因而具有独特的紫外线吸收光谱，一般在 260nm左右有最大吸收峰，可以作为核酸及其组份定性和定量测定的依据。
（二）核酸的变性、复性与杂交
1.核酸的变性
（1）核酸的变性：在理化因素作用下， 核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，形成无规则单链结构的过程。变性核酸将失去其部分或全部的生物活性。核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，其一级结构（碱基顺序）保持不变。
A型题：
DNA变性的原因是（　）
A.3’，5’磷酸二酯键的断裂
B.二硫键的断裂
C.互补碱基之间氢键断裂
D.碱基甲基化修饰
E.多核苷酸链解聚
[答疑编号111020207：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C
『答案解析』DNA变性是指在某些理化因素的作用下，互补的碱基对间的氢键断裂。

 
（2）DNA变性后，它的一系列性质也随之发生变化：
①增（高）色效应：天然状态的DNA在完全变性后，紫外吸收（260nm）值升高,即增色效应。
②Tm值： 随DNA变性增加，260nm处的紫外光吸收值逐渐增加，该值达到最大值50%时的温度称为核酸的解链温度或融解温度，用“Tm”表示。
Tm值影响因素： GC含量，GC含量越高，Tm值越大；核酸分子量，核酸分子量越大，Tm值也越大。

A型题：
DNA的解链温度指的是（　）
A.A260nm达到最大值时的温度
B.A260nm达到最大值时的50%时的温度
C.DNA开始解链时所需要的温度
D.DNA完全解链时所需要的温度
E.A280nm达到最大值50%时的温度
[答疑编号111020208：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B
『答案解析』DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度范围内完成的，在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时温度称为DNA的解链温度。

 
2.核酸的复性
复性：变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链可以重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。DNA复性后，一系列理化性质可基本恢复，生物活性也随之恢复。

3.核酸的杂交
杂交：是以核酸的变性和复性为基础的。不同来源的核酸变性后合并在一起进行复性。只要这些核酸分子的核苷酸序列中含有可以形成碱基互补配对的片段，彼此之间即可形成局部双链，即所谓的杂化双链。这个过程叫杂交或分子杂交。

（三）探针
一段已知序列的单链核苷酸用放射性核素（如 32P、35S）或生物素标记其末端或全链，可依碱基配对规律与具有互补序列的待测核酸进行杂交，以探测它们的同源程度，这段核苷酸链称为探针。
A型题：
1.核酸对紫外线的最大吸收峰是（　）
A.220nm
B.240nm
C.260nm
D.280nm
E.300nm
[答疑编号111020209：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
2.DNA变性时其结构变化表现为（　）
A.磷酸二脂键断裂
B.N－C糖苷键断裂
C.戊糖内C－C键断裂
D.碱基内C－C键断裂
E.对应碱基间氢键断裂
[答疑编号111020210：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 
3.核酸中含量相对恒定的元素是（　）
A.氧
B.氮
C.氢
D.碳
E.磷
[答疑编号111020211：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 
B型题
A.α-螺旋
B.β-折叠
C.PolyA尾
D.m7GpppNm
E.双螺旋结构
1.真核生物mRNA3’-端特征（　）
[答疑编号111020212：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
2.DNA的二级结构特征（　）
[答疑编号111020213：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 

第三节　酶

　　大纲解读：
1.酶的分子结构与功能
2.酶促反应的特点
3.酶促反应动力学
4.酶的调节

　　重点内容及考试要点
酶的分子结构与功能：活性中心、必需基团的概念；
酶促反应动力学：米氏常数Km；竞争性抑制剂的作用特点；
酶的调节：酶原、酶原激活、变构酶、同工酶的概念。

　　一、酶的分子结构和功能
（一）酶的概念及分子组成
1.酶的概念：是活细胞产生的一类具有催化功能的生物分子，所以又称为生物催化剂。
2.化学本质：绝大多数酶是蛋白质；少数是RNA，如核酶。
3.按分子组成分为：
（1）单纯酶（simpleenzyme）：仅由氨基酸残基构成。
（2）结合酶（conjugatedenzyme）
①组成：由蛋白质（酶蛋白）和非蛋白质（辅助因子）组成。
全酶＝酶蛋白＋辅助因子，辅助因子包括小分子有机化合物和金属离子。

②各部分在催化反应中的作用：酶蛋白决定反应的特异性；辅助因子决定反应的种类与性质。
A型题：
1.酶促反应中决定酶专一性的部分是（　）
A.底物
B.辅基或辅酶
C.金属离子
D.酶蛋白
E.催化基团
[答疑编号111020301：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 
2.辅酶在酶促反应中的作用是（　）
A.起运载体的作用
B.维持酶的空间构象
C.参加活性中心的组成
D.促进中间复合物形成
E.提供必需基团
[答疑编号111020302：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』A

 
（二）酶的活性中心
1.酶的活性中心：酶与作用物结合并发挥其催化作用的特定空间部位。
2.必需基团：酶分子中与酶活性密切相关的化学基团。
（1）活性中心内的必需基团

（2）活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。

　　二、酶促反应的特点
1.高效性；
2.高度特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；
3.不稳定性；
4.酶活性的可调性。
A型题：
酶的催化高效性是因为酶（　）
A.启动热力学不能发生的反应
B.能降低反应的活化能
C.能升高反应的活化能
D.可改变反应的平衡点
E.对作用物（底物）的选择性
[答疑编号111020303：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 
三、酶促反应动力学
酶促反应动力学研究酶促反应速率及其影响因素。
包括：底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂、抑制剂。
（一）底物浓度对反应速度的影响
米-曼氏方程：
1.Km米氏常数概念：Km是酶的特征性常数之一。Km值只与酶的性质、酶所催化的底物的种类有关，与酶浓度无关。各种同工酶的Km值也不同。
2.意义
①表示酶与作用物的亲和力大小。Km越大，酶与作用物的亲和力越小。
②限速酶催化的限速反应的Km值在该连续反应中最大。
③米氏常数即为反应速度达到最大反应速度一半时的作用物浓度。米氏常数的单位为mol/L。
A型题：
关于Km值的意义，错误的是（　）
A.Km是酶的特性常数
B.Km值与酶的结构有关
C.Km值与酶所催化的底物有关
D.Km值等于反应速度为最大速度一半时的酶的浓度
E.Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度
[答疑编号111020304：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D
『答案解析』Km值的物理意义是：Km值等于反应速度为最大速度一半时的底物浓度。

 
（二）温度对反应速度的影响
1.酶的最适温度：温度即不过高引起酶的变性，也不过低延缓化学反应的进行，反应进行的速度最快，此时的温度即为最适温度。
2.不是酶的特征性常数。体内多数酶的最适温度为37℃左右。

（三）pH对反应速度的影响
1.酶的最适pH：在某一pH值时，酶的各种基团处于最佳电离状态，酶的催化效率最高，此时的pH值称最适pH。
2.不是酶的特征性常数。体内多数酶的最适pH接近中性。

（四）抑制剂对反应速度的影响
抑制剂：能使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质。抑制剂与酶活性中心内、外的必需基团结合而抑制酶的活性。
根据抑制剂与酶结合牢固或疏松，分为可逆性抑制与不可逆性抑制。
1.可逆性抑制
（1）定义：这类抑制剂以非共价键与酶结合，使酶活性降低或丧失。采用透析或超滤等方法可以去除，由它引起的抑制作用称可逆抑制作用。
（2）分类：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。
（3）竞争性抑制
①定义：I与S结构相似，与S竞争结合E的同一部位。
②特点：通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。
③酶促反应Vmax不变，Km值增大。
例,磺胺类药物的抑菌机制：与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶

2.不可逆性抑制作用：抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团牢固结合，使酶失活，不能用透析超滤等简单方法消除。
（五）酶浓度对反应速度的影响
当[S] >>[E]，使酶达饱和时，反应速度与酶浓度的变化近似成正比关系。

　　四、酶的调节
（一）酶原与酶原激活：
1.酶原：无活性的酶前身物。如胰蛋白酶原、凝血酶原。
2.酶原激活：由无活性酶原转变为活性酶的过程。

3.意义：
（1）酶原只有在特定的部位、环境和特定的条件下才能被激活，才表现出酶活性。
（2）保护器官本身不被酶水解破坏。例如：胰蛋白酶原——急性胰腺炎
A型题：
关于酶原与酶原的激活，正确的是（　）
A.体内所有的酶在初合成时均以酶原的形式存在
B.酶原的激活是酶的共价修饰过程
C.酶原的激活过程也就是酶被完全水解的过程
D.酶原激活过程的实质是酶的活性中心形成或暴露的过程
E.酶原的激活没有什么意义
[答疑编号111020305：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D
『答案解析』有些酶刚合成或初分泌时是酶的无活性的前体，称为酶原，酶原激活通过水解一个或若干个特定的肽键，酶原构象发生改变，经过折叠、盘曲，形成酶的活性中心。

 
4.变构调节与变构酶：
（1）调节亚基：有些酶分子除活性中心（催化部位）以外，还有调节部位，它们可位于同一亚基或不同亚基内，称调节亚基。
（2）变构调节：调节亚基和变构剂（体内一些小分子代谢物）结合后，使酶的空间构象改变，从而影响酶活性（增高或降低）的现象，称变构调节，或别构效应。这类可被别构剂调节的酶称变构酶。
（3）变构酶是体内快速调节酶活性的重要方式，在代谢调节中多为关键酶。
（二）同工酶
1.同工酶：催化同一化学反应，但分子结构、理化性质和免疫学性质都不同的一组酶。如乳酸脱氢酶。
2.不同的同工酶催化的反应速度相距甚远。
乳酸脱氢酶的同工酶

A型题：
乳酸脱氢酶同工酶有（　）
A.2种
B.3种
C.4种
D.5种
E.6种
[答疑编号111020306：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 
（三）酶含量的调节
1.酶蛋白合成的诱导与阻遏
这种调节酶活性的方式属于酶活性的缓慢而长效的调节方式。
2.酶的降解调控
减低或加快酶蛋白的降解速度，也可使细胞酶含量增多或减少。

　　课后练习题
A型题：
1.Km值是指反应速度为1/2Vmax时的（　）
A.酶浓度
B.底物浓度
C.抑制剂浓度
D.激活剂浓度
E.产物浓度
[答疑编号111020307：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 
2.关于酶竞争性抑制剂的叙述错误的是（　）
A.抑制剂与底物结构相似
B.抑制剂与底物竞争酶的底物结合部位
C.增加底物浓度也不能达到最大反应速度
D.当抑制剂存在时Km值变大
E.抑制剂与酶非共价结合
[答疑编号111020308：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
3.下列有关酶的叙述，正确的是（　）
A.生物体内的无机催化剂
B.催化活性都需要特异的辅酶
C.对底物都有绝对专一性
D.能显著地降低反应活化能
E.在体内发挥催化作用时，不受任何调控
[答疑编号111020309：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 
第二篇　物质代谢

　　代谢篇的重点内容：
代谢途径的关键步骤；
代谢途径的关键酶（限速酶）；
代谢途径的组织、细胞、亚细胞定位；
代谢途径的原料、产物；
能量生成。
第四节　糖代谢

　　考情分析:
本章分值一般在2～4分左右。在学习中应重点关注:
糖酵解的关键酶、亚细胞定位；
三羧酸循环产生的ATP数目及意义；
底物水平磷酸化；
磷酸戊糖途径的意义；
糖异生的关键酶及意义。

　　重点内容及考试要点：
糖酵解的主要过程、关键酶；
糖有氧氧化：三羧酸循环的过程、产生的ATP数目及意义；
磷酸戊糖途径：产生NADPH和5-磷酸核糖的生理意义；
糖原的合成与分解：关键步骤、关键酶、调节方式；
糖异生：概念、基本过程、生理意义；
血糖及其调节：血糖水平；胰岛素、肾上腺素对血糖的调节。

　　一、糖酵解的反应过程
在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程称之为糖酵解。糖酵解的反应部位：胞浆。第一阶段：一分子葡萄糖分解成2分子的丙酮酸；第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。
由葡萄糖分解成丙酮酸，称之为糖酵解途径。
糖酵解的原料：葡萄糖。
糖酵解的产物：2丙酮酸（乳酸）＋2ATP。
关键步骤（底物水平磷酸化）：
1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸。
关键酶：己糖激酶，6磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶。

　　糖酵解小结
（1）反应部位：胞浆；
（2）糖酵解是一个不需氧的产能过程；
（3）反应全过程中有三步不可逆的反应。

（4）产能的方式和数量
方式：底物水平磷酸化；
净生成ATP数量：从G开始：2×2－2＝2ATP；从Gn开始：2×2－1＝3ATP。
（5）终产物乳酸的去路
释放入血，进入肝脏再进一步代谢；分解利用 （糖有氧氧化）；乳酸循环（糖异生）。
糖酵解的生理意义
最主要的生理意义是可在无氧、缺氧条件下为机体迅速提供能量。
紧急供能：剧烈运动时。
生理供能: 红细胞、视网膜、睾丸和骨髓。
病理供能：严重贫血、呼吸功能障碍和循环功能障碍——代谢性酸中毒。

　　二、糖的有氧氧化
（一）概念
糖在有氧的条件下，彻底分解成H2O和CO2，同时释放出能量的过程。
（二）过程
1.糖酵解，产生丙酮酸，在胞液中进行；
2.丙酮酸进入线粒体，氧化脱羧转变为乙酰CoA；
3.乙酰CoA进入三羧酸循环（8步反应、9种物质），在线粒体中进行。

三羧酸循环：
三羧酸循环（TAC）也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的学说，故此循环又称为Krebs循环，它由一连串反应组成。
*反应部位：
所有的反应均在线粒体中进行。

三羧酸循环反应特点：
（1）进行部位：线粒体。
（2）关键酶：柠檬酸合成酶，异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊二酸脱氢酶复合体。
（3）三羧酸循环：4次脱氢（其中三次以NAD +为受氢体,一次以FAD为受氢体），2次脱羧，每循环一周产生10个ATP，1mol乙酰CoA经三羧酸循环彻底氧化再经过呼吸链氧化磷酸化共产生12molATP。
（4）底物水平磷酸化：琥珀酰CoA（α-酮戊二酸）转变为琥珀酸。
（三）三羧酸循环的生理意义
1.氧化供能——体内主要的供能方式，1mol葡萄糖经有氧氧化全过程，彻底氧化成CO 2和H2O，总共生成36或38molATP。
2.三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质最终氧化的共同途径。，三羧酸循环是糖、脂、某些氨基酸代谢联系和互变的通路和枢纽。
3.为其他合成代谢提供小分子前体。
问题
关于三羧酸循环过程的叙述正确的是（　）
A.循环一周生成4对NADH
B.循环一周可生成2ATP
C.乙酰CoA经三羧酸循环转变成草酰乙酸
D.循环过程中消耗氧分子
E.循环一周生成2分子C02
[答疑编号111020901：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 
三、磷酸戊糖途径
反应部位：胞液。
关键酶：6-磷酸葡萄糖脱氢酶。
生理意义：提供5-磷酸核糖、NADPH。
（1）磷酸戊糖途径是体内利用葡萄糖生成5-磷酸核糖的唯一途径。为体内核酸的合成提供了原料。
（2）提供细胞代谢所需的NADPH。
问题：
磷酸戊糖途径的生理意义主要是为机体提供5-磷酸核糖和（　）
A.NAD+
B.NADH＋H+
C.NADP+
D.NADPH＋H+
E.FAD
[答疑编号111020902：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D
『答案解析』葡萄糖经过磷酸戊糖途径可生成5-磷酸核糖和NADPH＋H+。

 
NADPH的功用：
1.是体内许多合成代谢的供氢体，如脂肪酸及胆固醇等生物合成的供氢体。
2.用于维持细胞中还原型谷胱甘肽（GSH）的正常含量，维持细胞特别是红细胞的完整性（蚕豆病患者缺乏：6-磷酸葡萄糖脱氢酶）。
3.具有抗氧化作用。
4.参与肝脏内的生物转化反应。
5.参与体内羟化反应。

　　四、糖原合成与分解
（一）糖原的合成
1.概念：由单糖（葡萄糖、果糖和半乳糖）合成糖原的过程称糖原的合成。
2.主要部位：肝脏及肌肉细胞胞液。
注意点：
（1）耗能过程。
（2）关键酶：糖原合酶。
（3）UDPG是葡萄糖的活性形式。
UDPG可看作“活性葡萄糖”，在体内充作葡萄糖供体。
问题：
糖原合成的葡萄糖供体的活性形式是（　）
A.葡萄糖
B.UDPG
C.1-磷酸葡萄糖
D.6-磷酸葡萄糖
E.1-磷酸葡萄糖及葡萄糖
[答疑编号111020903：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B
『答案解析』肝糖原的合成中，UDPG为合成糖原的活性形式

 
（二） 糖原分解代谢
1.概念：指肝糖原分解为葡萄糖的过程。
2.过程：（亚细胞定位：胞浆）。

（三）调节方式：变构调节；磷酸化与去磷酸化。
糖原合成与分解的调节：

这两种关键酶的重要特点：
1.它们的快速调节有共价修饰和变构调节二种方式。
2.它们都以活性、无（低）活性二种形式存在，二种形式之间可通过磷酸化和去磷酸化而相互转变。
肌糖原的分解：
肌糖原分解的前三步反应与肝糖原分解过程相同，但是生成6-磷酸葡萄糖之后，由于肌肉组织中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，所以生成的6-磷酸葡萄糖不能转变成葡萄糖释放入血提供血糖，而只能进入酵解途径进一步代谢。
肌糖原的分解与合成与乳酸循环有关。
问题：
肝糖原能分解为葡萄糖是因为肝内存在有（　）
A.6-磷酸葡萄糖脱氢酶
B.葡萄糖激酶
C.磷酸化酶
D.葡萄糖-6-磷酸酶
E.磷酸果糖激酶
[答疑编号111020904：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 

　　五、糖异生
概念：非糖物质（乳酸、丙酮酸、甘油、生糖氨基酸等）转变成葡萄糖或糖原的过程。
反应部位：肝、肾的胞液和线粒体。
关键酶：
丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶，葡萄糖磷酸酶。
糖异生途径: 糖酵解的逆向反应。
酵解途径中有3个由关键酶催化的不可逆反应。在糖异生时，须由另外的反应和酶代替通过底物循环解决三个能障。

原料：乳酸、丙酮酸、甘油、三羧酸循环中的各种酸、生糖氨基酸等；乙酰CoA和脂肪酸不能作为糖异生的原料。
生理意义
（1）空腹或饥饿时，将非糖物质异生成糖，维持血糖浓度的恒定。
（2）利用乳酸，更新肝糖原，调节酸碱平衡；参与补充或恢复肝脏糖原储备。
（3）饥饿时，节约氨基酸在体内的分解代谢；肾糖异生促进泌氨排酸维持酸碱平衡。
问题：
与糖异生无关的酶是（　）
A.醛缩酶
B.烯醇化酶
C.果糖二磷酸酶
D.丙酮酸激酶
E.磷酸己糖异构酶
[答疑编号111020905：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D
『答案解析』糖异生的关键酶有四个，即丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡萄糖6-磷酸酶。而丙酮酸激酶是糖酵解的关键酶。

 
乳酸循环：肌肉组织肌糖原可经酵解产生乳酸，乳酸通过血液运到肝脏，在肝内乳酸经糖异生转化成葡萄糖，葡萄糖进入血液又可被肌肉摄取利用，此过程称乳酸循环。

　　六、血糖及其调节
血糖：指血液中的葡萄糖，血糖水平，即血糖浓度。
正常血糖浓度：3.89～6.11mmol/L。
血糖水平的调节：
主要依靠激素的调节

问题：
能使血糖降低的激素为（　）
A.胰岛素
B.胰高血糖素
C.糖皮质激素
D.肾上腺素
E.去甲肾上腺素
[答疑编号111020906：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』A
『答案解析』胰岛素是体内唯一的降低血糖的激素。

 
本章重点总结
糖酵解的部位、关键酶、原料、产物。
糖有氧氧化：三羧酸循环的过程、产生的ATP数目及意义。
磷酸戊糖途径：产生NADPH和5-磷酸核糖的生理意义。
糖原的合成与分解：关键酶。
糖异生：概念、关键酶、生理意义。
血糖及其调节：血糖水平；胰岛素、肾上腺素对血糖的调节。

　　练习题：
1.不参与三羧酸循环的化合物是 （　）
A.柠檬酸
B.草酰乙酸
C.丙二酸
D.α-酮戊二酸
E.琥珀酸
[答疑编号111020907：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
2.下列关于己糖激酶叙述正确的是 （　）
A.己糖激酶又称为葡萄糖激酶
B.它催化的反应基本上是可逆的
C.使葡萄糖活化以便参加反应
D.催化反应生成6-磷酸果酸
E.是酵解途径的唯一关键酶
[答疑编号111020908：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
3.进行底物水平磷酸化的反应是（　）
A.葡萄糖→6-磷酸葡萄糖
B.6-磷酸果糖→1,6-二磷酸果糖
C.3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸
D.琥珀酰CoA→琥珀酸
E.丙酮酸→乙酰CoA
[答疑编号111020909：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 
4.位于糖酵解、糖异生、磷酸戊糖途径、糖原合成和糖原分解，各条代谢途径交汇点上的化合物是（　）
A.6-磷酸果糖
B.6-磷酸葡萄糖
C.1-磷酸葡萄糖
D.3-磷酸甘油醛
E.1,6-二磷酸果糖
[答疑编号111020910：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 

第五节　脂类代谢

　　考情分析：
本章分值一般在1～2分左右。在学习中应重点关注：
胆汁酸盐及辅脂酶的作用；
脂肪动员的概念、限速酶；
脂肪酸β氧化的全过程、关键酶及能量生成；
酮体的概念；
胆固醇合成的原料、关键酶；
血浆脂蛋白分类及组成 、生理意义。

　　重点内容及考试要点：
胆汁酸盐及辅脂酶的作用；
脂肪动员的概念、限速酶；
脂肪酸β氧化的全过程、关键酶及能量生成；
酮体的概念，合成及利用的部位和生理意义；
脂肪酸合成的原料、关键酶；
胆固醇合成的原料、关键酶 、转化；
血浆脂蛋白分类及组成 、生理意义。
脂类概述：
定义：脂肪和类脂总称为脂类（lipid）。
分类：
脂肪（fat）：三脂酰甘油 （TAG）也称为甘油三酯（TG）。
类脂（lipoid）：胆固醇 （CHOL）胆固醇酯 （CE） 磷脂 （PL）鞘脂。

　　一、脂类的消化吸收：
胆汁酸盐：乳化作用；
辅脂酶：协助、促进脂肪酶水解脂类。
乳糜微粒：脂类吸收的形式，经淋巴进入血循环。
必需脂酸——亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是人体不可缺乏的营养素，不能自身合成，需从食物摄取，故称必需脂酸。

　　二、甘油三酯的代谢
脂肪氧化分解：脂肪动员；脂肪酸的β-氧化部位：线粒体。
1.脂肪酸的活化——脂酰CoA合成。
2.脂酰CoA进入线粒体。
3.饱和脂肪酸的β-氧化：脱氢、加水、再脱氢、硫解；酮体的生成和氧化。
脂肪酸的合成。
甘油三酯的分解代谢：
（一）脂肪的动员
定义：储存在脂肪细胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解为FFA及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。
关键酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶（HSL）。
（二）脂酸的β-氧化
组织：除脑组织外,大多数组织均可进行，其中肝、肌肉最活跃。
亚细胞：胞液、线粒体。
1.脂酸的活化——脂酰 CoA 的生成（胞液）。

脂酰CoA合成酶存在于内质网及线粒体外膜上。
2.脂酰CoA进入线粒体

　　脂肪酸氧化总结：
氧化全过程分为4个阶段（活化、转移、β-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化）；氧化的最终产物：CO2、H2O和大量ATP。
β-氧化是脂肪酸氧化的一个阶段，其直接产物是乙酰CoA和FADH2、NADH＋H+，转移阶段是限速步骤，肉碱脂酰转移酶I是限速酶。
问题：
在脂酰CoA的β氧化过程中，每经过一次循环，碳链将减少一分子的（　）
A.甲酰CoA
B.乙酰CoA
C.丙二酰CoA
D.丁酰CoA
E.C02
[答疑编号111020501：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B
『答案解析』在脂酰CoA的β氧化过程中，从β碳原子开始，进行脱氢、加水、再脱氢及硫解等四步连续反应，脂酰基断裂生成1分子比原来少2个碳原子的酯酰CoA及1分子的乙酰CoA。

 
问题：
脂肪酸β-氧化不需要的物质是（　）
A.NAD+
B.肉碱
C.FAD
D.CoA～SH
E.NADP+
[答疑编号111020502：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E
『答案解析』脂酰CoA转运至线粒体时需要肉碱，脂酰CoA在线粒体内进行氧化时需要DNA+、FAD和CoA～SH，不需要NADP+。

 
问题：
关于脂肪酸β-氧化的叙述错误的是（　）
A.酶系存在于线粒体中
B.不发生脱水反应
C.需要FAD及NAD+为受氢体
D.脂肪酸的活化是必要的步骤
E.每进行一次β-氧化产生2分子乙酰CoA
[答疑编号111020503：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 
软脂酸与葡萄糖在体内氧化产生ATP的比较
 　　软脂酸 　　葡萄糖
以1mol计 　　106ATP 　　32ATP
以100g计 　　50.4ATP 　　21.1ATP
能量利用效率 　　68% 　　68%
（三）酮体的生成和利用
（肝内生成肝外用）
定义：酮体是乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮的总称，是脂肪酸在肝内进行β- 氧化的必然产物，也是肝脏输出能源物质的一种形式，供肝外组织利用。
关键酶：HMGCoA合成酶。
酮体的利用：合成酮体是肝脏特有的功能，但是肝脏缺乏氧化酮体的酶，因此不能氧化利用酮体，必须经血液运输到肝外组织（心肌，骨骼肌，大脑等线粒体内）进一步氧化分解。
问题：
酮体不能在肝中氧化的主要原因是肝中缺乏（　）
A.HMG辅酶A合成酶
B.HMG辅酶A裂解酶
C.HMG辅酶A还原酶
D.琥珀酰辅酶A转硫酶
E.HMG辅酶A脱氢酶
[答疑编号111020504：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D
『答案解析』合成酮体是肝特有的功能，但是肝缺乏氧化酮体的酶，即琥珀酰辅酶A转硫酶、乙酰乙酰CoA硫解酶、乙酰乙酰硫激酶，因此不能氧化酮体。

 
问题：
下列关于酮体的描述错误的是（　）
A.酮体包括乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮
B.合成原料是丙酮酸氧化生成的乙酰CoA
C.只能在肝的线粒体内生成
D.酮体只能在肝外组织氧化
E.酮体是肝输出能量的一种形式
[答疑编号111020505：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 
酮体生成的意义：
能源物质：脑组织、肌肉。
长期饥饿或者是糖供给不足时，酮体将替代葡萄糖而成为脑和肌肉能量的主要来源。
酮体是肝脏输出能源的一种形式。并且酮体可通过血脑屏障，是脑组织的重要能源。
酮体利用的增加可减少糖的利用，有利于维持血糖水平恒定及减少氨基酸异生成糖，节省蛋白质的消耗。
脂肪酸的合成：
部位:胞液（肝、脑、肾、乳腺、脂肪组织）。
原料: CH3CO～SCoA（乙酰CoA）。NADPH（来自磷酸戊糖途径）。
关键酶：乙酰CoA羧化酶。

　　三、磷脂的代谢

合成原料：脂酸、甘油、磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇、ATP、CTP。

　　四、胆固醇的代谢
1.合成部位
主要：肝70～80 %。
2.合成原料：乙酰CoA、NADPH。
3.关键酶：HMGCoA还原酶。
胆固醇在体内转化与排泄：
1.胆汁酸：肝。（主要途径）
2.类固醇激素：
肾上腺皮质激素（肾上腺皮质）、雌激素、雄激素（性腺）。
3.1,25-（OH）2D3 （皮肤和皮下）
4.粪固醇（肠道）
问题：
胆固醇不能转化成（　）
A.胆汁酸
B.维生素D3
C.睾丸酮
D.雌二醇
E.胆红素
[答疑编号111020506：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 

　　五、血浆脂蛋白代谢
组成：载脂蛋白、甘油三酯、磷脂、胆固醇及胆固醇酯等。
载脂蛋白的功能：结合、转运脂质，稳定脂蛋白结构。
血浆脂蛋白的分类：
分类：

超速离心法：CM、VLDL、LDL、HDL。
乳糜微粒（CM）
极低密度脂蛋白（VLDL）
低密度脂蛋白（LDL）
高密度脂蛋白（HDL）
血浆脂蛋白的组成特点
 　　CM 　　VLDL 　　LDL 　　HDL
密度 　＜0.95 　0.95～1.006 　1.006～1.063 　1.063～1.210
组成 脂类 　含TG最多， 80～90% 　含TG
50～70%  　含胆固醇及其酯最多，40～50% 　含脂类50%
 蛋白质 　最少, 1% 　5～10% 　20～25% 　最多，约50%
载脂蛋白组成 　apoB48、E AⅠ、AⅡ AⅣ、CⅠ CⅡ、CⅢ 　apoB100、
CⅠ、CⅡ、
CⅢ、E 　apoB100 　apoAⅠ、AⅡ
血浆脂蛋白的代谢：
（一）乳糜微粒
来源：小肠合成。
CM的生理功能：
运输外源性TG及胆固醇酯。
（二）极低密度脂蛋白
来源：VLDL的合成以肝脏为主，小肠亦可合成少量。
VLDL的生理功能：运输内源性TG。
（三）低密度脂蛋白
来源：由VLDL转变而来。
LDL的生理功能：
转运肝合成的内源性胆固醇。
（四）高密度脂蛋白
来源:主要在肝合成；小肠亦可合成。
HDL的生理功能：
主要是参与胆固醇的逆向转运，即将肝外组织细胞内的胆固醇，通过血循环转运到肝，在肝转化为胆汁酸后排出体外。
问题：
转运肝脏合成的内源性胆固醇的血浆脂蛋白是（　）
A.CM
B.VLDL
C.LDL
D.IDL
E.HDL
[答疑编号111020507：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C
『答案解析』肝脏合成的内源性胆固醇由LDL运转。

 

　　本章重点总结：
胆汁酸盐的作用
脂肪动员的概念、限速酶
脂肪酸β-氧化的4步反应名称、关键酶及能量生成
酮体的概念
胆固醇合成的原料、关键酶
血浆脂蛋白分类及组成

　　练习题：
1.酮体是指 （　）
A.草酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮
B.乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮酸
C.乙酰乙酸，β-氨基丁酸，丙酮酸
D.乙酰乙酸，γ-羟丁酸，丙酮
E.乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮
[答疑编号111020508：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 
2.胆固醇合成的限速酶是（　）
A.HMGCoA合酶
B.HMGCoA裂解酶
C.HMGCoA还原酶
D.MVA激酶
E.鲨烯还原酶
[答疑编号111020509：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
3.下列属于营养必需脂肪酸的是（　）
A.软脂酸
B.亚麻酸
C.硬脂酸
D.油酸
E.月桂酸
[答疑编号111020510：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 

第六节　氨基酸代谢

　　考情分析：
本章分值一般在2～4分左右。在学习中应重点关注：
必需氨基酸的概念
氨的来源和去路
尿素循环的过程、部位及关键酶
一碳单位的概念

　　重点内容及考试要点：
蛋白质的营养作用：氮平衡及必需氨基酸的概念。
氨基酸的一般代谢：转氨基、L-谷氨酸氧化脱氨基、联合脱氨基的基本过程。
氨的代谢：氨的来源和去路、氨的转运。
尿素循环的过程、部位及关键酶。
α-酮酸代谢。
个别氨基酸的代谢：一碳单位的概念。

　　一、蛋白质的营养作用
1.氮平衡（nitrogen balance）
摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。
氮总平衡：摄入氮 ＝排出氮（正常成人）
氮正平衡：摄入氮 ＞排出氮（儿童、孕妇等）
氮负平衡：摄入氮 ＜排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）
必需氨基酸（essential amino acid）：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：苏氨酸、赖氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、缬氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸。
蛋白质的互补作用：指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
问题：
食物蛋白质的互补作用是指（　）
A.糖与蛋白质混合食用，提高营养价值
B.脂肪与蛋白质混合食用，提高营养价值
C.几种蛋白质混合食用，提高营养价值
D.糖、脂肪、蛋白质混合食用，提高营养价值
E.用糖、脂肪代替蛋白质的营养作用
[答疑编号111020601：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C
『答案解析』各种蛋白质所含的人体必需氨基酸的种类不同，当将几种蛋白质混合食用时，能提高营养价值。

 
问题：
下述氨基酸中属于人体必需氨基酸的是（　）
A.甘氨酸
B.半胱氨酸
C.苏氨酸
D.脯氨酸
E.丝氨酸
[答疑编号111020602：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
假神经递质：某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。

β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。

　　二、氨的代谢
氨是机体正常代谢产物，具有毒性。
体内的氨主要在肝合成尿素而解毒。
正常人血氨浓度一般不超过0.6μmol/L。
（一）体内氨的来源与去路
1.氨的来源
①氨基酸脱氨基作用产生的氨是主要来源；
②肠道吸收的氨（外源）；

③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺。

2.氨的去路
①在肝内合成尿素，这是最主要的去路；
②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物；
③合成谷氨酰胺转运到肾转变为铵盐随尿排出。
（二）氨的转运
1.丙氨酸-葡萄糖循环
生理意义：
①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。
②肝为肌肉提供葡萄糖。
2.谷氨酰胺的运氨作用
在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。
生理意义：谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
（三）尿素的生成
生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
生成过程：尿素生成的过程，称为鸟氨酸循环，又称尿素循环，分为四步。关键酶：精氨酸代琥珀酸合成酶。
鸟氨酸循环：

（四）反应小结
原料：2分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。
过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。
耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。
问题：
人体内合成尿素的主要脏器是（　）
A.脑
B.肌肉
C.肾
D.肝
E.心
[答疑编号111020603：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 
问题：
合成尿素首步反应的产物是（　）
A.鸟氨酸
B.瓜氨酸
C.精氨酸
D.天冬氨酸
E.氨基甲酰磷酸
[答疑编号111020604：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 

　　三、氨基酸的一般代谢：脱氨基作用
定义：指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。
脱氨基方式：

（一）转氨基作用
1.定义
在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
2.反应式

大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。
3.转氨酶
正常人各组织GOT及GPT活性（单位/克湿组织）
组织 　　GOT 　　GPT 　　组织 　　GOT 　　GPT
心 　　156000 　　7100 　　胰腺 　　28000 　　2000
肝 　　142000 　　44000 　　脾 　　14000 　　1200
骨骼肌 　　99000 　　4800 　　肺 　　10000 　　700
肾 　　91000 　　19000 　　血清 　　20 　　16
血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。
（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用

催化酶：L-谷氨酸脱氢酶；存在于肝、脑、肾中
（三）联合脱氨基作用
1.定义：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。
2.类型：
①转氨基偶联氧化脱氨基作用；
②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环。
3.转氨基偶联氧化脱氨基作用
此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。
4.转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
此种方式主要在肌肉组织进行。
问题：
肌肉中最主要的脱氨基方式是（　）
A.转氨基偶联嘌呤核苷酸循环
B.加水脱氨基作用
C.氨基移换作用
D.D-氨基酸氧化脱氨基作用
E.L-谷氨酸氧化脱氨基作用
[答疑编号111020605：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』A

 

　　四、个别氨基酸的代谢
一碳单位：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位（one carbon unit）。四氢叶酸是一碳单位的载体。能直接生成一碳单位的氨基酸有：甘氨酸、丝氨酸、色氨酸、组氨酸。
种类：
甲基 ——-CH3
甲烯基——-CH2-
甲炔基——-CH=
甲酰基——-CHO
亚氨甲基——-CH=NH
一碳单位的生理功能：
作为合成嘌呤和嘧啶核苷酸的原料；把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来（联系氨基酸与核酸代谢的枢纽）。
问题：
下列不属于一碳单位的是（　）
A.CO2
B.–CH3
C.=CH2
D.=CH-
E.–CHO
[答疑编号111020606：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』A

 
问题：
体内转运一碳单位的载体是（　）
A.硫胺素
B.生物素
C.叶酸
D.二氢叶酸
E.四氢叶酸
[答疑编号111020607：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 

　　五、α-酮酸的代谢
（一）经氨基化生成非必需氨基酸
（二）转变成糖及脂类
（三）氧化供能

　　本章重点总结：
氮平衡、蛋白质的互补作用及必需氨基酸的概念。
氨基酸的一般代谢：联合脱氨基。
氨的代谢：氨的来源和去路、氨的转运。
尿素循环的过程、部位及关键酶。
个别氨基酸的代谢：一碳单位的概念。

　　练习题：
1.人体内氨基酸脱氨基的主要方式是（　）
A.联合脱氨
B.氧化脱氨
C.还原脱氨
D.转氨
E.嘌呤核苷酸循环脱氨
[答疑编号111020608：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』A

 
2.成人体内氨的最主要去路是（　）
A.合成必需氨基酸
B.合成非必需氨基酸
C.合成NH4+随尿排出
D.合成尿素
E.合成嘌呤、嘧啶、核苷酸等
[答疑编号111020609：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 

第七节　核苷酸代谢

　　考情分析
本章分值一般在1～2分左右。在学习中应重点关注：
嘌呤核苷酸合成的原料、脱氧核苷酸的生成。
嘌呤核苷酸分解代谢的终产物。
嘌呤核苷酸抗代谢物的作用。
痛风症的原因及治疗原则。
嘧啶核苷酸从头合成途径的原料、关键酶。
嘧啶核苷酸抗代谢物作用。

　　重点内容及考试要点：
嘌呤核苷酸合成代谢：脱氧核苷酸的生成。
嘌呤核苷酸分解代谢：分解代谢的终产物。
嘌呤核苷酸抗代谢物的作用。
痛风症的原因及治疗原则。
嘧啶核苷酸的代谢：嘧啶核苷酸从头合成途径的概念、原料、关键酶及关键步骤。
脱氧胸腺嘧啶核苷酸的生成。
嘧啶核苷酸抗代谢物作用。

　　核苷酸的来源：
机体细胞自身的合成及食物摄取；核苷酸不属于营养必需物质。
核苷酸代谢：
核苷酸的合成代谢：从头合成（主要途径）；
补救合成（脑、骨髓）。
核苷酸的分解代谢：嘌呤核苷酸的分解代谢；
嘧啶核苷酸的分解代谢。
嘌呤核苷酸的结构：

　　一、嘌呤核苷酸的合成代谢
（一）嘌呤核苷酸的从头合成
定义：嘌呤核苷酸的从头合成途径是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及二氧化碳等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成嘌呤核苷酸的途径。
合成部位：肝是体内从头合成嘌呤核苷酸的主要器官，其次是小肠和胸腺，而脑、骨髓则无法进行此合成途径。
嘌呤碱合成的元素来源：

甘氨酸中间站；
两侧挂一碳；
天上冒气；
地上长谷氨；
左上伸出天冬氨。
过程：
1.IMP的合成
2.AMP和GMP的生成
嘌呤核苷酸从头合成特点：
嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的。
IMP的合成需5个ATP，6个高能磷酸键。
AMP或GMP的合成又需1个ATP。“先甜后苦”
问题：
嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是（　）
A.GMP
B.AMP
C.IMP
D.ATP
E.GTP
[答疑编号111020701：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
脱氧核糖核苷酸的生成：

问题：
在体内直接还原生成脱氧核苷酸的物质是（　）
A.核糖
B.核糖核苷
C.一磷酸核苷
D.二磷酸核苷
E.三磷酸核苷
[答疑编号111020702：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 

　　嘌呤核苷酸的从头合成总结：
合成部位：胞液。
嘌呤核苷酸是在磷酸核糖分子上逐步合成的（先甜后苦）。
脱氧核糖核苷酸的生成：在核苷二磷酸（NDP）水平上进行。
问题：
合成下列物质需要一碳单位的是（　）
A.糖原
B.腺嘌呤
C.胆固醇
D.酮体
E.脂肪酸
[答疑编号111020703：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B
『答案解析』嘌呤环的合成需要一碳单位、天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺和C02。

 
（二）嘌呤核苷酸的补救合成途径
定义：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应，合成嘌呤核苷酸的过程，称为补救合成（或重新利用）途径。
合成过程：

补救合成的生理意义：
补救合成节省从头合成时的能量和一些氨基酸的消耗。
体内某些组织器官，如脑、骨髓等只能进行补救合成。
嘌呤核苷酸的抗代谢物：是一些嘌呤、氨基酸或叶酸等的类似物。
嘌呤类似物 　氨基酸类似物 　　叶酸类似物
6-巯基嘌呤
6-巯基鸟嘌呤
8-氮杂鸟嘌呤等  　氮杂丝氨酸等 　　氨蝶呤
氨甲蝶呤等
问题：
氮杂丝氨酸干扰核苷酸合成的机制是（　）
A.作为丝氨酸的类似物
B.作为甘氨酸的类似物
C.作为天冬氨酸的类似物
D.作为谷氨酰胺的类似物
E.作为天冬酰胺的类似物
[答疑编号111020704：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D
『答案解析』氮杂丝氨酸干扰嘌呤和嘧啶的生物合成，是由于它是谷氨酰胺的类似物。

 
问题：
氨甲喋呤作为下列哪种物质的类似物干扰核苷酸的代谢（　）
A.胸腺嘧啶
B.次黄嘌呤
C.叶酸
D.谷氨酰胺
E.核苷
[答疑编号111020705：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
6-巯基嘌呤的结构

　　二、嘌呤核苷酸的分解代谢


问题：
人体内嘌呤核苷酸分解代谢的主要终产物是（　）
A.尿素
B.肌酸
C.肌酸酐
D.尿酸
E.丙氨酸
[答疑编号111020706：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』D

 
痛风症的原因：
嘌呤核苷酸的分解代谢终产物——尿酸过多引起痛风症。

治疗原则：别嘌呤醇（与次黄嘌呤结构类似，可以抑制黄嘌呤氧化酶，减少嘌呤核苷酸生成，抑制尿酸生成；另外别嘌呤醇可与PRPP反应生成别嘌呤核苷酸，消耗PRPP使其含量减少，同时由于别嘌呤核苷酸与IMP结构相似，可以反馈抑制嘌呤核苷酸从头合成的酶，减少嘌呤核苷酸生成。其结果是嘌呤核苷酸的合成减少，尿酸生成减少，治疗痛风症）。

　　二、嘧啶核苷酸的从头合成
特点：先苦后甜。
合成部位：主要是肝细胞胞液。
关键酶：氨基甲酰磷酸合成酶II。
嘧啶核苷酸的结构

嘧啶合成的元素来源：

问题：
嘌呤、嘧啶合成需要的共同原料是（　）
A.天冬酰胺
B.一碳单位
C.甘氨酸
D.谷氨酸
E.谷氨酰胺
[答疑编号111020707：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E
『答案解析』嘌呤环的合成需要一碳单位、天冬氨酸、甘氨酸、谷氨酰胺和CO2，嘧啶环的合成需要天冬氨酸、谷氨酰胺和C02，二者都需要谷氨酰胺。

 
dTMP的生成：

嘧啶核苷酸的抗代谢物：
嘧啶类似物：

某些改变了核糖结构的核苷类似物：

问题：
A.丙氨酸
B.谷氨酰胺
C.α-酮戊二酸
D.谷氨酸
E.甘氨酸
1.体内最广泛的、活性最高的转氨酶是将氨基转移给（　）
[答疑编号111020708：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』C

 
2.代谢时能直接生成一碳单位的是（　）
[答疑编号111020709：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』E

 
3.作为嘧啶合成的原料的是（　）
[答疑编号111020710：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B
『答案解析』α-酮戊二酸在转氨酶的作用下，能接受其他氨基酸的氨基，生成谷氨酸。能直接生成一碳单位的氨基酸有：甘氨酸、丝氨酸、色氨酸、组氨酸。嘧啶环的合成需要天冬氨酸、谷氨酰胺和CO2。

 

　　本章重点总结：
嘌呤核苷酸合成的原料、脱氧核苷酸的生成
嘌呤核苷酸分解代谢的终产物
嘌呤核苷酸抗代谢物的作用
痛风症的原因及治疗原则
嘧啶核苷酸从头合成途径的原料、关键酶
嘧啶核苷酸抗代谢物作用

　　练习题：
1.嘌呤核苷酸的从头合成与补救合成都需要的物质是（　）
A.CO2
B.PRPP
C.氨基酸
D.一碳单位
E.谷氨酰胺
[答疑编号111020711：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』B

 
2.分解终产物为尿酸的化合物是（　）
A.AMP
B.UMP
C.CMP
D.TMP
E.dCMP
[答疑编号111020712：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』A

 
3.6-巯基嘌呤（6-MP）抗代谢的作用机理是（　）
A.抑制嘌呤核苷酸的合成
B.抑制四氢叶酸的合成
C.抑制胸腺嘧啶的合成
D.抑制黄嘌呤氧化酶
E.抑制二氢叶酸还原酶
[答疑编号111020713：针对该题提问]
 
  
 『正确答案』A

 

　　第二篇　重点小结
代谢途径的关键步骤
代谢途径的关键酶（限速酶）
代谢途径的组织、细胞、亚细胞定位
代谢途径的原料、产物
能量生成
1.糖代谢
糖酵解的关键酶、亚细胞定位；
三羧酸循环产生的ATP数目及意义；
底物水平磷酸化；
磷酸戊糖途径的意义；
糖异生的关键酶及意义。
2.脂类代谢
胆汁酸盐的作用；
脂肪动员的概念、限速酶；
脂肪酸β-氧化的4步反应名称、关键酶及能量生成；
酮体的概念；
胆固醇合成的原料、关键酶；
血浆脂蛋白分类及组成。
3.氨基酸代谢
氮平衡、蛋白质的互补作用及必需氨基酸的概念；
氨基酸的一般代谢：联合脱氨基；
氨的代谢：氨的来源和去路、氨的转运；
尿素循环的过程、部位及关键酶；
个别氨基酸的代谢：一碳单位的概念。
4.核苷酸代谢
嘌呤核苷酸合成的原料、脱氧核苷酸的生成；
嘌呤核苷酸分解代谢的终产物；
嘌呤核苷酸抗代谢物的作用；
痛风症的原因及治疗原则；
嘧啶核苷酸从头合成途径的原料、关键酶；
嘧啶核苷酸抗代谢物作用。