- 讲师:刘萍萍 / 谢楠
- 课时:160h
- 价格 4580 元
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蛋白质是两性电解质,分子中的可解离基团主要是侧链基团,也包括末端氨基和羧基。蛋白质也有等电点,即所带净电荷为零的pH值。多数蛋白等电点为中性偏酸,约5左右。偏酸的如胃蛋白酶,等电点为1左右;偏碱的如鱼精蛋白,约为12。
蛋白质在等电点时净电荷为零,因此没有同种电荷的排斥,所以不稳定,溶解度最小,易聚集沉淀。同时其粘度、渗透性、膨胀性以及导电能力均为最小。
各种蛋白的等电点不同,在同一pH时所带电荷不同,在一电场作用下移动的方向和速度也不同,所以可用电泳来分离提纯蛋白质。
蛋白质的胶体性质
蛋白质是大分子,在水溶液中的颗粒直径在1-100纳米之间,是一种分子胶体,具有胶体溶液的性质,如布朗运动、丁达尔现象、电泳、不能透过半透膜及吸附能力等。利用半透膜如玻璃纸、火胶棉、羊皮纸等可分离纯化蛋白质,称为透析。蛋白质有较大的表面积,对许多物质有吸附能力。多数球状蛋白表面分布有很多极性基团,亲水性强,易吸附水分子,形成水化层,使蛋白溶于水,又可隔离蛋白,使其不易沉淀。分子表面的可解离基团带相同电荷时,可与周围的反离子构成稳定的双电层,增加蛋白质的稳定性。蛋白质能形成稳定胶体的另一个原因是不在等电点时具有同种电荷,互相排斥。因此在等电点时易沉淀。
责编:杨丽梅
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