- 讲师:刘萍萍 / 谢楠
- 课时:160h
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蛋白质二级结构(secondary structure of protein)是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象,即肽链主链骨架原子的空间位置排布,不涉及氨基酸残基侧链。蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
α螺旋
蛋白质分子中多个肽平面通过氨基酸a-碳原子的旋转,使多蛋白质的二级结构 肽主链各原子沿中心轴向右盘曲形成稳定的α螺旋(a-helix)构象。
α螺旋具有下列特征:
(1)多肽链以肽单元为基本单位,以Cα为旋转点形成右手螺旋,氨基酸残基的侧链基团伸向螺旋的外侧。
(2)每3.6个氨基酸旋转一周,螺距为0.54nm,每个氨基酸残基的高度为0.15nm,肽键平面与中心轴平行。
(3)氢键是α螺旋稳定的主要次级键。相邻螺旋之间形成链内氢键,即每个肽单位N上的氢原子与第四个肽单位羰基上的氧原子生成氢键,氢键与中心轴平行。若氢键破坏,α螺旋构象即被破坏。
α螺旋的形成和稳定性受肽链中氨基酸残基侧链基团的形状、大小及电荷等影响。如多肽中连续存在酸性或碱性氨基酸,由于带同性电荷而相斥,阻止链内氢键形成趋势而不利于α螺旋的生成。
责编:郝悦浩
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